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domingo, 20 de mayo de 2012

Arquitectura de proteínas IV

Después de analizar los aspectos de localización celular y composición química que influyen en la arquitectura de las proteínas debemos analizar la influencia del término termodinámico.

domingo, 13 de mayo de 2012

Arquitectura de proteínas III

Por lo visto la localización celular también define la composición de las proteínas y por ende su estructura. O mejor dicho, la evolución ha seleccionado proteínas con secuencias capaces de plegarse para adquirir la conformación adecuada a la función en la localización celular y cumpliendo los requisitos termodinámicos que estabilizan a las proteínas.

domingo, 6 de mayo de 2012

Arquitectura de proteínas II

La función de las proteínas depende de su estructura. Su estructura depende de su composición química. Su composición química depende de la información genética.


La información genética reside en el genoma, DNA. En humanos, aproximadamente un 2% del genoma tiene información que puede ser transcrita a RNA y traducida a proteína en el ribosoma, de acuerdo a su información y siguiendo las instrucciones del código genético (dogma central de la biología molecular: vida). 

domingo, 29 de abril de 2012

Arquitectura de proteínas I

“El ultimo objetivo de la biología molecular es entender los procesos biológicos en términos químico-físicos de las macromoléculas que participan en ellos… Nosotros no resolveremos la química de la vida y sus detalles moleculares sin conocer en resolución atómica las estructuras de las macromoléculas biológicas.”
                                                                                                      Branden y Tooze, 1991
“Está ampliamente aceptado que los mecanismos moleculares de los organismos vivos serán finalmente entendidos en términos de propiedades estructurales y físicas de ácidos nucleicos y proteínas.”
Wada y Suyama, 1986

domingo, 6 de noviembre de 2011

Proteínas fluorescentes

Las proteínas fluorescentes (FPs) son macromoléculas proteicas capaces de emitir bioluminiscencia cuando son excitadas a una determinada longitud de onda.

Desde hace más de una década, la proteína verde fluorescente (GFP) ha sido usada como un marcador que puede ser unido genéticamente a una gran variedad de proteínas (proteínas de fusión) para estudiar su distribución y su dinámica, o alternativamente, para la visualización de compartimentos celulares o células entera de un organismo.

domingo, 9 de octubre de 2011

Fold it: plegamiento proteico online

Suelo repetiros en las entradas de plegamiento de proteínas lo revolucionario que puede llegar a ser conocer la relación entre la secuencia de aminoácidos de una proteína y su estructura tridimensional. Es un anhelo bioquímico frecuente. Y es que las reglas del plegamiento proteico no es un asunto baladí… La importancia de la relación entre secuencia de aminoácidos - estructura tridimensional - función biológica es muy amplia…

Uno de los grandes “problemas” de la bioquímica es que su estudio y sus elementos de estudios, requieren la utilización de técnicas experimentales a menudo caras y complejas…  pero también el lado biológico aporta matices interesantes abiertos a la especulación que la enriquecen mucho más.

domingo, 11 de septiembre de 2011

La paradoja de Levinthal

La estructura tridimensional que adquiere un péptido después de ser sintetizado depende directamente de su secuencia de aminoácidos y es el resultado directo de la interacción de la secuencia polipeptídica con el agua.

El plegamiento de una proteína no se conoce en profundidad. Sabemos que una proteína tarda en plegarse del orden de milisegundo a unos pocos minutos… También sabemos que la mayoría de proteínas se pliegan de forma espontánea; pero antes de alcanzar su conformación nativa (estado plegado), ¿experimenta todas las conformaciones posibles aleatoriamente durante el plegamiento?...

domingo, 9 de enero de 2011

Estructura-función: plegamiento de las proteínas

Las proteínas son macromoléculas biológicas fundamentales, cuyas unidades estructurales son los aminoácidos (aa), formados por un  carbono alpha, un grupo funcional amino y otro carboxilo (amino-ácidos) y un grupo funcional R o cadena lateral de naturaleza variada. Existen un total de 20 aminoácidos proteicos diferentes. La enorme variabilidad proteica hay que buscarla por lo tanto no en sus componentes básicos, sino en la secuencia en que tales aminoácidos se unen para conformar la proteína. Además las proteínas son capaces de unirse a otros compuestos, formando moléculas complejas.