Después de analizar los
aspectos de localización celular y composición química que influyen en la
arquitectura de las proteínas debemos analizar la influencia del término
termodinámico.
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domingo, 20 de mayo de 2012
domingo, 13 de mayo de 2012
Arquitectura de proteínas III
Por lo visto la
localización celular también define la composición de las proteínas y por ende
su estructura. O mejor dicho, la evolución ha seleccionado proteínas con
secuencias capaces de plegarse para adquirir la conformación adecuada a la
función en la localización celular y cumpliendo los requisitos termodinámicos que
estabilizan a las proteínas.
domingo, 6 de mayo de 2012
Arquitectura de proteínas II
La función
de las proteínas depende de su estructura. Su estructura depende de su
composición química. Su composición química depende de la información genética.
La información genética
reside en el genoma, DNA. En humanos, aproximadamente un 2% del genoma tiene
información que puede ser transcrita a RNA y traducida a proteína en el
ribosoma, de acuerdo a su información y siguiendo las instrucciones del código
genético (dogma central de la biología molecular: vida).
domingo, 29 de abril de 2012
Arquitectura de proteínas I
“El ultimo objetivo
de la biología molecular es entender los procesos biológicos en términos químico-físicos
de las macromoléculas que participan en ellos… Nosotros no resolveremos la química
de la vida y sus detalles moleculares sin conocer en resolución atómica las
estructuras de las macromoléculas biológicas.”
Branden
y Tooze, 1991
“Está
ampliamente aceptado que los mecanismos moleculares de los organismos vivos serán
finalmente entendidos en términos de propiedades estructurales y físicas de ácidos
nucleicos y proteínas.”
Wada y Suyama, 1986
domingo, 6 de noviembre de 2011
Proteínas fluorescentes
Las proteínas fluorescentes (FPs) son macromoléculas proteicas capaces de emitir bioluminiscencia cuando son excitadas a una determinada longitud de onda.
Desde hace más de una década, la proteína verde fluorescente (GFP) ha sido usada como un marcador que puede ser unido genéticamente a una gran variedad de proteínas (proteínas de fusión) para estudiar su distribución y su dinámica, o alternativamente, para la visualización de compartimentos celulares o células entera de un organismo.
domingo, 9 de octubre de 2011
Fold it: plegamiento proteico online
Suelo repetiros en las entradas de plegamiento de proteínas lo revolucionario que puede llegar a ser conocer la relación entre la secuencia de aminoácidos de una proteína y su estructura tridimensional. Es un anhelo bioquímico frecuente. Y es que las reglas del plegamiento proteico no es un asunto baladí… La importancia de la relación entre secuencia de aminoácidos - estructura tridimensional - función biológica es muy amplia…
Uno de los grandes “problemas” de la bioquímica es que su estudio y sus elementos de estudios, requieren la utilización de técnicas experimentales a menudo caras y complejas… pero también el lado biológico aporta matices interesantes abiertos a la especulación que la enriquecen mucho más.
domingo, 11 de septiembre de 2011
La paradoja de Levinthal
La estructura tridimensional que adquiere un péptido después de ser sintetizado depende directamente de su secuencia de aminoácidos y es el resultado directo de la interacción de la secuencia polipeptídica con el agua.
El plegamiento de una proteína no se conoce en profundidad. Sabemos que una proteína tarda en plegarse del orden de milisegundo a unos pocos minutos… También sabemos que la mayoría de proteínas se pliegan de forma espontánea; pero antes de alcanzar su conformación nativa (estado plegado), ¿experimenta todas las conformaciones posibles aleatoriamente durante el plegamiento?...
domingo, 9 de enero de 2011
Estructura-función: plegamiento de las proteínas
Las proteínas son macromoléculas biológicas fundamentales, cuyas unidades estructurales son los aminoácidos (aa), formados por un carbono alpha, un grupo funcional amino y otro carboxilo (amino-ácidos) y un grupo funcional R o cadena lateral de naturaleza variada. Existen un total de 20 aminoácidos proteicos diferentes. La enorme variabilidad proteica hay que buscarla por lo tanto no en sus componentes básicos, sino en la secuencia en que tales aminoácidos se unen para conformar la proteína. Además las proteínas son capaces de unirse a otros compuestos, formando moléculas complejas.
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